Počet záznamů: 1  

NMDA receptor-dependent GABA(B) receptor internalization via CaMKII phosphorylation of serine 867 in GABA(B1)

  1. 1.
    SYSNO ASEP0347602
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevNMDA receptor-dependent GABA(B) receptor internalization via CaMKII phosphorylation of serine 867 in GABA(B1)
    Tvůrce(i) Guetg, N. (CH)
    Aziz, S. A. (CH)
    Holbro, N. (CH)
    Tureček, Rostislav (UEM-P) RID, ORCID
    Rose, T. (CH)
    Seddik, R. (CH)
    Gassmann, M. (CH)
    Moes, S. (CH)
    Jenoe, P. (CH)
    Oertner, T.G. (CH)
    Casanova, E. (CH)
    Bettler, B. (CH)
    Zdroj.dok.Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. - : National Academy of Sciences - ISSN 0027-8424
    Roč. 107, č. 31 (2010), s. 13924-13929
    Poč.str.6 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovagamma-aminobutyric acid ; spines ; trafficking
    Vědní obor RIVFH - Neurologie, neurochirurgie, neurovědy
    CEZAV0Z50390512 - UEM-P (2005-2011)
    UT WOS000280605900067
    DOI10.1073/pnas.1000909107
    AnotaceWe have found that NMDA receptor activation promotes dynamin-dependent endocytosis of GABA(B) receptors by Ca2+/Calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) mechanism. CaMKII associates with GABA(B) in vivo and phosphorylates serine 867 (S867) in the intracellular C terminus of the GABA(B1) subunit. Time-lapse two-photon imaging of organotypic hippocampal slices reveals that activation of NMDA receptors removes GABA(B) receptors within minutes from the surface of dendritic spines and shafts. NMDA-dependent GABA(B) internalization is represents a novel form of synaptic plasticity
    PracovištěÚstav experimentální medicíny
    KontaktLenka Koželská, lenka.kozelska@iem.cas.cz, Tel.: 241 062 218, 296 442 218
    Rok sběru2011
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.