Počet záznamů: 1
Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels
- 1.
SYSNO ASEP 0346383 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Atomic resolution studies of haloalkane dehalogenases DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with engineered access tunnels Tvůrce(i) Stsiapanava, A. (CZ)
Dohnálek, Jan (UMCH-V) RID
Gavira, J. A. (ES)
Kutý, Michal (UEK-B)
Koudeláková, T. (CZ)
Damborský, J. (CZ)
Kutá-Smatanová, Ivana (UEK-B) RIDZdroj.dok. Acta Crystallographica Section D-Biological Crystallography. - : WILEY-BLACKWELL - ISSN 0907-4449
Roč. 66, č. 9 (2010), s. 962-969Poč.str. 8 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. DK - Dánsko Klíč. slova haloalkane dehalogenase DhaA ; Rhodococcus rhodochrous ; mutagenesis Vědní obor RIV CE - Biochemie CEP GA310/09/1407 GA ČR - Grantová agentura ČR LC06010 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z40500505 - UMCH-V (2005-2011) AV0Z60870520 - UEK-B (2005-2011) UT WOS 000281635500002 DOI 10.1107/S0907444910027101 Anotace Mutagenesis focused on the access tunnels of DhaA produced protein variants with significantly improved activity towards TCP. Three mutants of DhaA named DhaA04 (C176Y), DhaA14 (I135F) and DhaA15 (C176Y + I135F) were constructed in order to study the functional relevance of the enzyme tunnels The crystal structures of DhaA04, DhaA14 and DhaA15 with ligands present in the active site were solved and refined using diffraction data to 1.23, 0.95 and 1.22 Å, resolution, respectively. Structural comparisons of the wild type and the three mutants suggest that the tunnels play a key role in the processes of ligand exchange between the buried active site and the surrounding solvent. Pracoviště Ústav makromolekulární chemie Kontakt Eva Čechová, cechova@imc.cas.cz ; Tel.: 296 809 358 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1