Počet záznamů: 1
Extensive molecular dynamics simulations showing that canonical G8 and protonated A38H+ forms are most consistent with crystal structures of hairpin ribozyme
- 1.
SYSNO ASEP 0345016 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Extensive molecular dynamics simulations showing that canonical G8 and protonated A38H+ forms are most consistent with crystal structures of hairpin ribozyme Tvůrce(i) Mlýnský, V. (CZ)
Banáš, P. (CZ)
Hollas, D. (CZ)
Réblová, Kamila (BFU-R)
Walter, N.G. (US)
Šponer, Jiří (BFU-R) RID, ORCID
Otyepka, M. (CZ)Celkový počet autorů 7 Zdroj.dok. Journal of Physical Chemistry B. - : American Chemical Society - ISSN 1520-6106
Roč. 114, č. 19 (2010), s. 6642-6652Poč.str. 11 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova molecular dynamics simulations ; hairpin ribozyme Vědní obor RIV BO - Biofyzika CEP LC06030 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy GA203/09/1476 GA ČR - Grantová agentura ČR GD203/09/H046 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy IAA400040802 GA AV ČR - Akademie věd KJB400040901 GA AV ČR - Akademie věd 1QS500040581 GA AV ČR - Akademie věd CEZ AV0Z50040507 - BFU-R (2005-2011) AV0Z50040702 - BFU-R (2007-2013) UT WOS 000277499700047 DOI 10.1021/jp1001258 Anotace The hairpin ribozyme is a prominent member of the group of small catalytic RNAs because it does not require metal ions to achieve catalysis. To gain insight into dynamics in the active site of a minimal self-cleaving hairpin ribozyme, we have performed extensive classical, explicit solvent molecular dynamics (MD) simulations on time scales of 50-150 ns. Starting from the available X-ray crystal structures, we investigated the structural impact of the protonation states of G8 and A38, and the inactivating A-1(2'-methosy) substitution employed in crystallography. Pracoviště Biofyzikální ústav Kontakt Jana Poláková, polakova@ibp.cz, Tel.: 541 517 244 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1