Počet záznamů: 1
14-3-3 protein interacts with and affects the structure of RGS domain of regulator of G protein signaling 3 (RGS3)
- 1.
SYSNO ASEP 0343365 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název 14-3-3 protein interacts with and affects the structure of RGS domain of regulator of G protein signaling 3 (RGS3) Tvůrce(i) Řežábková, L. (CZ)
Bouřa, E. (CZ)
Herman, P. (CZ)
Večeř, J. (CZ)
Bouřová, Lenka (FGU-C)
Šulc, Miroslav (MBU-M) RID, ORCID
Svoboda, Petr (FGU-C) RID, ORCID
Obšilová, Veronika (FGU-C) RID, ORCID, SAI
Obšil, T. (CZ)Zdroj.dok. Journal of Structural Biology. - : Elsevier - ISSN 1047-8477
Roč. 170, č. 3 (2010), s. 451-461Poč.str. 11 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova 14-3-3 protein ; time-resolved fluorescence ; RGS3 Vědní obor RIV BO - Biofyzika CEP LC554 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy IAA501110801 GA AV ČR - Akademie věd CEZ AV0Z50110509 - FGU-C (2005-2011) AV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011) UT WOS 000277946200003 DOI 10.1016/j.jsb.2010.03.009 Anotace We have investigated whether the 14-3-3 protein binding affects the structure of RGS3 using the time-resolved tryptophan fluorescence spectroscopy and X-ray protein crystallography. Our results revealed that the 14-3-3 protein binding induces structural changes in both the N-terminal part and the C-terminal RGS domain of phosphorylated RGS3 molecule. The data obtained from the resolution of the crystal structure of the RGS domain suggest that the 14-3-3 protein-induced conformational change affects the region within the G(alpha)-interacting portion of the RGS domain. This can explain the inhibitory effect of the 14-3-3 protein on GAP activity of RGS3 Pracoviště Fyziologický ústav Kontakt Lucie Trajhanová, lucie.trajhanova@fgu.cas.cz, Tel.: 241 062 400 Rok sběru 2011
Počet záznamů: 1