Počet záznamů: 1
Phenylalanyl-Glycyl-Phenylalanine Tripeptide: A Model System for Aromatic-Aromatic Side Chain Interactions in Proteins
- 1.
SYSNO ASEP 0332924 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Phenylalanyl-Glycyl-Phenylalanine Tripeptide: A Model System for Aromatic-Aromatic Side Chain Interactions in Proteins Tvůrce(i) Valdés, H. (ES)
Pluháčková, Kristýna (UOCHB-X)
Hobza, Pavel (UOCHB-X) RID, ORCIDCelkový počet autorů 3 Zdroj.dok. Journal of Chemical Theory and Computation . - : American Chemical Society - ISSN 1549-9618
Roč. 5, č. 9 (2009), s. 2248-2256Poč.str. 9 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova phenylalanyl-glycyl-phenylalanine tripeptid ; ab initio calculations Vědní obor RIV CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie CEP LC512 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy CEZ AV0Z40550506 - UOCHB-X (2005-2011) UT WOS 000269488300009 DOI 10.1021/ct900174f Anotace The performance of a wide range of quantum chemical calculations for the ab initio study of realistic model systems of aromatic-aromatic side chain interactions in proteins (in particular those π-π interactions occurring between adjacent residues along the protein sequence) is here assessed on the phenylalanyl-glycyl-phenylalanine (FGF) tripeptide. Energie and geometries obtained at different levels of theory are compared with CCSD(T)/CBS benchmark energies and RI-MP2/cc-pVTZ benchmark geometries, respectively. Consequently, a protocol of calculation alternative to the very expensive CCSD(T)/CBS is proposed. In addition to this, the preferred orientation of the Phe aromatic side chains is discussed and compared with previous results on the topic. Pracoviště Ústav organické chemie a biochemie Kontakt asep@uochb.cas.cz ; Kateřina Šperková, Tel.: 232 002 584 ; Viktorie Chládková, Tel.: 232 002 434 Rok sběru 2010
Počet záznamů: 1