Počet záznamů: 1  

Combining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution

  1. 1.
    SYSNO ASEP0330761
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevCombining structure and dynamics: non-denaturing high-pressure effect on lysozyme in solution
    Překlad názvuSpojení struktury a dynamiky: nedenaturizující vliv vysokého tlaku na lysozym v roztoku
    Tvůrce(i) Ortore, M. G. (IT)
    Spinozzi, F. (IT)
    Mariani, P. (IT)
    Paciaroni, A. (IT)
    Barbosa, L. R. S. (IT)
    Amenitsch, H. (AT)
    Steinhart, Miloš (UMCH-V) RID
    Ollivier, J. (FR)
    Russo, D. (FR)
    Zdroj.dok.Journal of the Royal Society Interface. - : Royal Society Publishing - ISSN 1742-5689
    Roč. 6, Suppl. 5 (2009), s. 619-634
    Poč.str.16 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.GB - Velká Británie
    Klíč. slovalysozyme ; structure ; dynamics
    Vědní obor RIVCD - Makromolekulární chemie
    CEPGESON/06/E005 GA ČR - Grantová agentura ČR
    CEZAV0Z40500505 - UMCH-V (2005-2011)
    UT WOS000269826500007
    DOI10.1098/rsif.2009.0163.focus
    AnotaceSmall-angle X-ray scattering (SAXS) and elastic and quasi-elastic neutron scattering techniques were used to investigate the high-pressure-induced changes on interactions, the low-resolution structure and the dynamics of lysozyme in solution. SAXS data, analysed using a global-fit procedure based on a new approach for hydrated protein form factor description, indicate that lysozyme completely maintains its globular structure up to 1500 bar. Significant modifications however occur in the protein-protein interaction potential at approximately 600-1000 bar.
    PracovištěÚstav makromolekulární chemie
    KontaktEva Čechová, cechova@imc.cas.cz ; Tel.: 296 809 358
    Rok sběru2010
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.