Počet záznamů: 1  

Structure and function of the PP2A-shugoshin interaction

  1. 1.
    SYSNO ASEP0328951
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevStructure and function of the PP2A-shugoshin interaction
    Tvůrce(i) Xu, Z. (US)
    Cetin, B. (GB)
    Anger, Martin (UZFG-Y) ORCID
    Cho, U. S. (US)
    Helmhart, W. (AT)
    Nasmyth, K. (AT)
    Xu, W. (US)
    Zdroj.dok.Molecular Cell. - : Cell Press - ISSN 1097-2765
    Roč. 35, č. 4 (2009), s. 426-441
    Poč.str.16 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovaoocytes ; PP2A-Shugoshin ; mitosis
    Vědní obor RIVEB - Genetika a molekulární biologie
    CEZAV0Z50450515 - UZFG-Y (2005-2011)
    UT WOS000269432600007
    DOI10.1016/j.molcel.2009.06.031
    AnotaceAccurate chromosome segregation during mitosis and meiosis depends od shugoshin proteins that prevent precocious dissociatin of cohesin from centromeres. Shugoshins associate with PP2A, which is trought to dephosphorylate cohesin and thereby prevent cleavage by separase during meiosis I. A crystal structure of a complex between a fragment of human Sgo1 and an AB.C PP1A holoenzyme reveals that Sgo1 forms a homodimerization is a prerequisite for PP2A binding. While hSgo1 interacts only with the AB.C holoenzymes, its relative, Sgo2 interacts with all PP2A forms and may thus lead to dephosphorylation of distinct substrates. Mutant shugoshin proteins defective id the binding of PP2A cannot protect centromeric cohesin from separase during meiosis I or support the spindle assembly checkpoint in yeast. Finally, we provide evidence that PP2A´s recruitment to chromosomes may be sufficied to protect cohesin from separase in mammalian oocytes.
    PracovištěÚstav živočišné fyziologie a genetiky
    KontaktJana Zásmětová, knihovna@iapg.cas.cz, Tel.: 315 639 554
    Rok sběru2010
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.