Počet záznamů: 1
Crystal structure of the 14-3-3zeta:serotonin N-acetyltransferase complex. A role for scaffolding in enzyme regulation
- 1.
SYSNO ASEP 0142440 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Ostatní články Název Crystal structure of the 14-3-3zeta:serotonin N-acetyltransferase complex. A role for scaffolding in enzyme regulation Tvůrce(i) Obšil, Tomáš (FGU-C) RID, ORCID
Ghirlando, R. (US)
Klein, D. C. (US)
Ganguly, S. (US)
Dyda, F. (US)Zdroj.dok. Cell. - : Cell Press - ISSN 0092-8674
Roč. 105, č. 2 (2001), s. 257-267Poč.str. 11 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova 14-3-3 ; AANAT ; crystal structure Vědní obor RIV BO - Biofyzika CEZ AV0Z5011922 - FGU-C Anotace Serotonin N-acetyltransferase (AANAT) controls the daily rhythm in melatonin synthesis. When isolated from tissue, AANAT copurifies with isoforms epsilon and zeta of 14-3-3. We have determined the structure of AANAT bound to 14-3-3zeta, an association that is phosphorylation dependent. AANAT is bound in the central channel of the 14-3-3zeta dimer, and is held in place by extensive interactions both with the amphipathic phosphopeptide binding groove of 14-3-3zeta and with other parts of the central channel. Thermodynamic and activity measurements, together with crystallographic analysis, indicate that binding of AANAT by 14-3-3zeta modulates AANAT's activity and affinity for its substrates by stabilizing a region of AANAT involved in substrate binding. Pracoviště Fyziologický ústav Kontakt Lucie Trajhanová, lucie.trajhanova@fgu.cas.cz, Tel.: 241 062 400 Rok sběru 2004
Počet záznamů: 1