Počet záznamů: 1  

Acylation of Lysine 860 Allows Tight Binding and Cytotoxicity of Bordetella Adenylate Cyclase on CD1 1b-Expressing Cells

  1. 1.
    SYSNO ASEP0022198
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JOstatní články
    NázevAcylation of Lysine 860 Allows Tight Binding and Cytotoxicity of Bordetella Adenylate Cyclase on CD1 1b-Expressing Cells
    Překlad názvuAcylace lysinového zbytku 860 umožňuje pevnou vazbu a cytotoxickou aktivitu adenylát-cyklazového toxinu baktérie Bordetella pertussis na buňkách exprimunjících CD11b
    Tvůrce(i) Mašín, Jiří (MBU-M) RID, ORCID
    Basler, Marek (MBU-M)
    Knapp, O. (DE)
    El-Azami-El-Idrissi, M. (FR)
    Maier, E. (DE)
    Konopásek, I. (CZ)
    Benz, R. (DE)
    Leclerc, C. (FR)
    Šebo, Peter (MBU-M) RID, ORCID
    Zdroj.dok.Biochemistry. - : American Chemical Society - ISSN 0006-2960
    Roč. 44, - (2005), s. 12766-12759
    Poč.str.7 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.US - Spojené státy americké
    Klíč. slovalysine 860 ; bordetella
    Vědní obor RIVEE - Mikrobiologie, virologie
    CEPIAA5020406 GA AV ČR - Akademie věd
    1M0506 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy
    CEZAV0Z50200510 - MBU-M (2005-2011)
    AnotaceThe Bordetella adenylate cyclase toxin-hemolysin (CyaA, ACT, or AC-Hly) forms cation-selective membrane channels and delivers into the cytosol of target cells an adenylate cyclase domain (AC) that catalyzes uncontrolled conversion of cellular ATP to cAMP. Both toxin activities were previously shown to depend on post-translational activation of proCyaA to CyaA by covalent palmitoylation of the internal Lys983 residue (K983). CyaA, however, harbors a second RTX acylation site at residue Lys860 (K860), and the role of K860 acylation in toxin activity is unclear
    PracovištěMikrobiologický ústav
    KontaktEliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231
    Rok sběru2006
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.