Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specificity and kinetics

0323280 - BFÚ 2009 RIV GB eng J - Článek v odborném periodiku
Hofr, C. - Šultesová, P. - Zimmermann, M. - Mozgová, I. - Procházková Schrumpfová, P. - Wimmerová, M. - Fajkus, Jiří
Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specificity and kinetics.
[Proteiny SMH z Arabidopsis thaliana: kvantitativní studie telomer-vazebné specifity a kinetiky.]
Biochemical Journal. Roč. 419, - (2009), s. 221-228. ISSN 0264-6021. E-ISSN 1470-8728
Grant CEP: GA MŠMT(CZ) LC06004; GA AV ČR(CZ) IAA500040801
Grant ostatní: GA ČR(CZ) GP521/08/P452; GA ČR(CZ) GD204/08/H054
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50040507; CEZ:AV0Z50040702
Klíčová slova: fluorescence anisotrophy * single-Myb-histone protein (SMH protein) * surface plasmon resonance
Kód oboru RIV: BO - Biofyzika
Impakt faktor: 5.155, rok: 2009

We performed the first quantitative DNA-binding study of the plant-specific family of SMH proteins. Interactions of full-length proteins AtTRB1 and AtTRB3 with telomeric DNA were analysed by electrophoretic mobility-shift assay, fluorescence anisotropy and surface plasmon resonance to reveal their binding stoichiometry and kinetics. Based on these data, a model explaining the binding stoichiometry and the protein arrangement on telomeric DNA is presented.

Provedli jsme první kvantitativní studii vazby specificky rostlinných SMH proteinů k DNA. Interakce celých proteinů AtTRB1 a AtTRB3 s telomerovou DNA byly pro zjištění jejich vazebné stechiometrie a kinetidy analyzovány pomocí posunu v elektroforetické mobilitě, anizotropie fluorescence a povrchové plazmonové rezonance. Na základě těchto údajů představujeme model vazebné stechiometrie a uspořádání proteinů na telomerové DNA.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0171285