Substrate specificity of membrane-bound alcohol oxidase from the tobacco hornworm moth (Manduca sexta) female pheromone glands

0038947 - ÚOCHB 2007 RIV NL eng J - Článek v odborném periodiku
Luxová, Anna - Svatoš, Aleš
Substrate specificity of membrane-bound alcohol oxidase from the tobacco hornworm moth (Manduca sexta) female pheromone glands.
[Substrátová specifita membránové alkohol-oxidasy z feromonálních žláz samic lišaje tabákového.]
Journal of Molecular Catalysis B-Enzymatic. Roč. 38, č. 1 (2006), s. 37-42. ISSN 1381-1177
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40550506
Klíčová slova: alcohol oxidase * insects * aldehydes
Kód oboru RIV: CC - Organická chemie
Impakt faktor: 2.149, rok: 2006

A putative alcohol oxidase (AO) from abdominal tips (ATs) of Manduca sexta virgin females was studied in a biphasic system hexane/aqueous phosphate buffer. The pH optimum closest to neutral range (6.8) and the temperature optimum closest to room temperature (25+/-3 C) were measured for the highest AO activity. A high selectivity for primary alcohols of benzylic, saturated, and allylic type was observed.

Alkohol-oxidasa z feromonálních žláz samic lišaje tabákového byla studována v systému hexan/fosfátový pufr. Bylo nalezeno pH optimum 6,8 a optimální teplota 25+/-3 C pro maximální enzymovou aktivitu. Byla nalezena vysoká selektivita pro primární alkoholy jak nasycené, tak benzylového či allylového typu.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0133153