Representative amino acid side chain interactions in proteins. A comparison of highly accurate correlated ab initio quantum chemical and empirical potential procedures

0324799 - ÚOCHB 2009 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
Berka, Karel - Laskowski, R. - Riley, K. E. - Hobza, Pavel - Vondrášek, Jiří
Representative amino acid side chain interactions in proteins. A comparison of highly accurate correlated ab initio quantum chemical and empirical potential procedures.
[Reprezentativní interakce aminokyselin v proteinech: srovnání přesných ab-initio kvantově chemických výpočtů s empirickými potenciály.]
Journal of Chemical Theory and Computation. Roč. 5, č. 4 (2009), s. 982-992. ISSN 1549-9618. E-ISSN 1549-9626
Grant CEP: GA ČR GA203/05/0009; GA ČR(CZ) GD203/05/H001; GA AV ČR IAA400550510; GA MŠMT LC512
Grant ostatní: NSF(US) EPS-0701525
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40550506
Klíčová slova: amino acid * ab initio methods * empirical potentials
Kód oboru RIV: CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
Impakt faktor: 4.804, rok: 2009

Interactions between amino acid side chains play a crucial role both within a folded protein and between the interacting protein molecules. Here we have selected a representative set of 24 of the 400 (20 × 20) possible interacting side chain pairs and computed the interaction energy in the gas phase using several different, commonly used, ab initio and force field methods, namely Møller-Plesset perturbation theory (MP2), density functional theory combined with symmetry-adapted perturbation theory (DFT-SAPT), density functional theory empirically augmented with an empirical dispersion term (DFT-D), and empirical potentials using the OPLS-AA/L and Amber03 force fields. All the methods were compared against a reference method taken to be the CCSD(T) level of theory extrapolated to the complete basis set limit. We found a high degree of agreement between the different methods, even though the range of binding energies obtained was extremely large.

Interakce mezi aminokyselinami hrají zásadní roli ve stabilizaci a interakci proteinů. V této práci na reprezentativním souboru 24 párů (z celkového počtu 400) aminokyselin prezentujeme interakční enegii ve vakuu získanou několika různými výpočetními metodami: konkrétně MP2, DFT-SAPT, DFT-D a OPLS-AA/L a Amber03 empirickými potenciály. Všechny metody byly srovnány s referenčními hodnotami získanými CCSD(T) extrapolovanými na nekonečnou bázi. Nalezli jsme vysokou míru korelace pro širokou škálu interakčních energií u všech použitých metod, přestože rozsah hodnot byl extrémně široký.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0172408