Počet záznamů: 1  

Free-thiol Cys331 exposed during activation process is critical for native tetramer structure of cathepsin C (dipeptidyl peptidase I)

  1. 1.
    0194452 - UOCHB-X 20020120 RIV GB eng J - Článek v odborném periodiku
    Horn, Martin - Baudyš, M. - Voburka, Zdeněk - Kluh, Ivan - Vondrášek, Jiří - Mareš, Michael
    Free-thiol Cys331 exposed during activation process is critical for native tetramer structure of cathepsin C (dipeptidyl peptidase I).
    Protein Science. Roč. 11, - (2002), s. 933-943. ISSN 0961-8368. E-ISSN 1469-896X
    Grant CEP: GA AV ČR IAA4055006; GA ČR GA522/00/1553; GA MŠMT LN00A032; GA ČR GP203/01/D008
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z4055905
    Klíčová slova: cathepsin C * cysteine protease
    Kód oboru RIV: CE - Biochemie
    Impakt faktor: 3.546, rok: 2002

    The mature bovine cathepsin C (CC) molecule is composed of four identical monomers, each proteolytically processed into three chains. Five intrachain disulfides and three nonpaired cysteine residues per monomer were identified. Beside catalytic Cys234 in the active site, free-thiol Cys331 and Cys424 were characterized.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0090127

     
     

Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.