0102845 - UOCHB-X 20043311 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
Vepřek, Pavel - Ježek, Jan - Trnka, T. - Vondrášek, Jiří
Molecular dynamics study of the effect of the gamma-Abu insert on the conformational behavior of the glycopeptide dendrimers based on the oligolysine scaffold in N, N'-dimethylformamide.
[Molekulárně dynamická studie vlivu (-amino máselného zbytku na konformační chování glykopeptidových dendrimerů založených na oligolysinovém stromečku v N, N'-dimethylformamidu.]
Journal of Biomolecular Structure & Dynamics. Roč. 22, č. 1 (2004), s. 79-90. ISSN 0739-1102. E-ISSN 1538-0254
Grant CEP: GA ČR GA303/01/0690; GA MŠMT LN00A032
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z4055905
Klíčová slova: multiple antigen glycopeptides * Tn antigen * GalNAc
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 1.113, rok: 2004

Molecular dynamics was used to examine differences in the conformational behavior of two classes of tetravalent Multiple Antigen Glycopeptides (MAG) differring by the gamma-Abu insert in the structure of the oligolysine core. A distinct behavior of the constructs was observed already during the first steps of the modeled synthesis suggesting that the character as well as the length of the insert has a major impact on the spatial characteristics of the dendritic molecules

Konformační chování dvou tříd tetravalentních antigenních glykopeptidů (MAG) lišících se o (-amino máselný insert ve struktuře polylysinového jádra během syntézy na pevné fázi bylo studováno pomocí metod molekulární dynamiky. Odlišné chování těchto dvou tříd, které ukazuje, že charakter a délka aminokyselinového insertu mají hlavní vliv na prostorové charakteristiky dendrimerních molekul, bylo pozorováno již během prvních stupňů modelované syntézy
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0010182