Počet záznamů: 1  

Modulation of Porphyrin Binding to serum Albumin by pH

  1. 1.
    0101035 - UFCH-W 20040026 RIV NL eng J - Článek v odborném periodiku
    Kubát, Pavel - Lang, Kamil - Azenbacher Jr., P.
    Modulation of Porphyrin Binding to serum Albumin by pH.
    [Vliv pH na vazbu porfyrinu a serum albuminu.]
    Biochimica et Biophysica Acta-General Subjects. Roč. 1670, č. 1 (2004), s. 40-48. ISSN 0304-4165. E-ISSN 1872-8006
    Grant CEP: GA ČR GA203/01/0634
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z4040901; CEZ:AV0Z4032918
    Klíčová slova: tetraphenylporphyrin * protein * phosphonate
    Kód oboru RIV: CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    Impakt faktor: 3.369, rok: 2004

    In this study, we show that the difference in acidity of functional groups in porphyrin photosensitizers provides a meaningful avenue to achieve differential localization and retention of porphyrins in tissues and cells, and in the end could be a positive factor in the photodynamic treatment of cancer (PDT). We have demonstrated that meso-tetraphenylporphyrin derivative with four phosphonate (-P(=O)(-OH)(2)) moieties exists in aqueous solutions mainly in four forms that differ by a degree of protonation. of the porphyrin ring and ionization of the phosphonate group. It is shown that each porphyrin form has different affinities toward the model protein (bovine serum albumin, BSA). Thus pH of the medium significantly modulates the affinity of the phosphonate porphyrin toward BSA. At lower pH (pH 6.0), the phosphonate porphyrin and BSA form a complex with affinity constant of K-b= 6.9 X 10(5) M-1, while at pH 7.0 the K-b = 6.1 X 10(5) M-1. At pH 8.0 the association is significantly lower.

    V této studii ukazujeme, že rozdíl v acidobasických vlastnostech periferních substituentů porfyrinových fotosensibilizátorů poskytuje mocný nástroj k dosažení rozdílné lokalizace a retence porfyrinů ve tkáních a buňkách, a může sehrát positivní roli ve fotodynamické léčbě nádorů. Meso tetra-phenylporfyrinový derivát se čtyřmi fosfátovými skupinami existuje ve vodných roztocích ve čtyřech formách, které se liší protonizací porfyrinového kruhu a periferních skupin. Je ukázáno, že každá z forem má různou schopnost vazby s modelovou bílkovinou (hovězí serum albumin, BSA). pH tedy moduluje schopnost tvořit komplexy mezi fosfátovým porfyrinem a BSA. Při pH 6.0 je vazebná konstanta Kb = 6.9×105 M-1, zatímco při pH 7.0 Kb = 6.9×105 M-1. Při pH 8.0 je výrazně nižší. Protože nádorové buňky mají obecně nižší pH (pH~6.9) v porovnání se zdravými buňkami (pH~7.4), pH může sehrát rozhodující roli při retenci porfyrinu ve formě, kdy je asociován s buněčnou bílkovinou. Dále ukazujeme, že protonizační rovnováhy neovlivňují negativně fotofyzikální vlastnosti fosfátového porfyrinu ani jeho schopnost generovat singletní kyslík.
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0008507

     
     
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.