Počet záznamů: 1  

Third Acivity of Bordetella Adenylate Cyclase (AC) Toxin-Hemolysin

  1. 1. 0089187 - MBU-M 2008 RIV SIGLE US eng J - Článek v odborném periodiku
    Fišer, Radovan - Mašín, Jiří - Basler, Marek - Krůšek, Jan - Špuláková, V. - Konopásek, Ivo - Šebo, Peter
    Third Acivity of Bordetella Adenylate Cyclase (AC) Toxin-Hemolysin.
    [Třetí aktivita adenylát cyklázového toxinu-hemolyzinu z Bordetelly .Translokace AC domény přes membránu způsobuje vstup vápníku do CD11b+ monocytů nezávisle na katalytické a hemolytické aktivitě toxinu.]
    Journal of Biological Chemistry. Roč. 282, č. 5 (2007), s. 2808-2820. ISSN 0021-9258
    Grant CEP: GA MŠk 1M0506; GA AV ČR IAA5020406
    Grant ostatní:XE(XE) LSHB-CT-2003-503582; Univerzita Karlova(CZ) 146/2005/B-BIO
    Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z50200510; CEZ:AV0Z50110509
    Zdroj financování: R - rámcový projekt EK ; V - jiné veřejné zdroje
    Klíčová slova: bordetella * adenylate cyclase toxin * enzymatic aktivity
    Kód oboru RIV: EE - Mikrobiologie, virologie
    Impakt faktor: 5.581, rok: 2007

    We report that adenylate cyclase toxin from bacterium Bordetella pertussis causes elevation of [Ca2+]i in CD11b+ J774A.1 monocytic cells by a novel mechanism that is independent of its enzymatic or pore-forming activities and which requires structural integrity and membrane translocation of the AC domain polypeptide as such

    Ukázali jsme, že adenylát cyklázový toxin způsobuje zvýšení hladiny vápenatých iontů v J774A.1 makrofázích pomocí nového mechanizmu, který je nezávislý na enzymatické a kanálotvorné aktivitě toxinu. Tento mechanizmus naopak vyžaduje strukturní integritu a translokaci adenylát cyklázové domény toxinu
    Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0150481