Production, purification and oxidative folding of the mouse recombinant prion protein

0087156 - ÚOCHB 2008 RIV CZ eng J - Článek v odborném periodiku
Pavlíček, A. - Bednárová, Lucie - Holada, K.
Production, purification and oxidative folding of the mouse recombinant prion protein.
[Produkce, purifikace a oxidatinvní folding myšího recombinantního prionového proteinu.]
Folia Microbiologica. Roč. 52, č. 4 (2007), s. 391-397. ISSN 0015-5632. E-ISSN 1874-9356
Grant CEP: GA ČR GD310/05/H533
Grant ostatní: GA ČR(CZ) GA310/04/0419
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z40550506
Klíčová slova: recombinant prion protein * production * purification * folding
Kód oboru RIV: CE - Biochemie
Impakt faktor: 0.989, rok: 2007
http://www.biomed.cas.cz/mbu/folia/

The method of overexpression of the full-length mouse recombinant prion protein in cytoplasm of E.coli and its effective purification is described. The folding state of the protein was studied using circular dichroism spectroscopy, by the resistance to cleavage by proteinase K and by centrifugation in suchrose gradient.

V práci je popsána exprese myšího prionového proteinu v cytoplazmě E.coli a jeho purifikace. Strukturální vlastnosti proteinu byly studovány pomocí spektroskopie cirkulárního dichroismu, resistence na stěpení proteinázou K a pomocí centrifugace v cukrózovém gradientu.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0149077