0027136 - ÚOCHB 2006 RIV US eng J - Článek v odborném periodiku
Vondrášek, Jiří - Bendová, Lada - Klusák, Vojtěch - Hobza, Pavel
Unexpectedly strong energy stabilization inside the hydrophobic core of small protein Rubredoxin mediated by aromatic residues: correlated ab initio quantum chemical calculations.
[Vyjímečně silná energetická stabilizace uvnitř hydrofobního jádra Rubredoxinu zprostředkovaná aromatickými aminokyselinami. Výpočty kvantově chemickými metodami ab initio.]
Journal of the American Chemical Society. Roč. 127, č. 8 (2005), s. 2615-2619. ISSN 0002-7863. E-ISSN 1520-5126
Grant CEP: GA AV ČR(CZ) IAA400550510
Výzkumný záměr: CEZ:AV0Z4055905
Klíčová slova: hydrophobic core * globular proteins * stabilization
Kód oboru RIV: CF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
Impakt faktor: 7.419, rok: 2005

The formation of a hydrophobic core of globular proteins is believed to be the consequence of exterior hydrophobic forces of entropic nature. This, together with the low occurrence of hydrogen bonds in the protein core, leads to the opinion that the energy contribution of core formation to protein folding and stability is negligible. We show that stabilization inside the hydrophobic core of a small protein, rubredoxin, determined by means of high-level correlated ab initio calculations.

Vytváření hydrofobního jádra v globulárních proteinech je podle současných představ důsledkem hydrofobních sil entropického charakteru. Tento fakt společně s nízkým výskytem vodíkových můstků v nitru proteinu podporuje názor, že energetický příspěvek stabilizace jádra v procesu sbalování a stabilizace proteinů je zanedbatelný. V publikované studii je ukázáno, že tento příspěvek je nejen podstatný, ale je na úrovni průměrné vodíkové vazby. Dohromady přispívají aminokyseliny hydrofobního jádra celkovou stabilizací asi 50 kcal/mol.
Trvalý link: http://hdl.handle.net/11104/0117262