Počet záznamů: 1
Selective Beta-N-acetylhexosaminidase from Aspergillus versicolor—a tool for producing bioactive carbohydrates
- 1.
SYSNO ASEP 0504360 Druh ASEP J - Článek v odborném periodiku Zařazení RIV J - Článek v odborném periodiku Poddruh J Článek ve WOS Název Selective Beta-N-acetylhexosaminidase from Aspergillus versicolor—a tool for producing bioactive carbohydrates Tvůrce(i) Bojarová, Pavla (MBU-M) ORCID
Kulik, Natalia (MBU-M) ORCID
Slámová, Kristýna (MBU-M) RID, ORCID
Hubálek, Martin (UOCHB-X) RID, ORCID
Kotík, Michael (MBU-M) RID, ORCID
Cvačka, Josef (UOCHB-X) RID, ORCID
Pelantová, Helena (MBU-M) ORCID, RID
Křen, Vladimír (MBU-M) RID, ORCIDZdroj.dok. Applied Microbiology and Biotechnology. - : Springer - ISSN 0175-7598
Roč. 103, č. 4 (2019), s. 1737-1753Poč.str. 17 s. Jazyk dok. eng - angličtina Země vyd. US - Spojené státy americké Klíč. slova Aspergillus versicolor ; Beta-N-Acetylhexosaminidase ; Glycosidase Vědní obor RIV CE - Biochemie Obor OECD Biochemistry and molecular biology Vědní obor RIV – spolupráce Ústav organické chemie a biochemie CEP LTC18038 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy LTC18041 GA MŠMT - Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy Výzkumná infrastruktura CESNET II - 90042 - CESNET - zájmové sdružení právnických osob
CERIT-SC - 90085 - Masarykova univerzitaZpůsob publikování Omezený přístup Institucionální podpora MBU-M - RVO:61388971 ; UOCHB-X - RVO:61388963 UT WOS 000459250200016 EID SCOPUS 85059464051 DOI 10.1007/s00253-018-9534-z Anotace Beta-N-Acetylhexosaminidases (EC 3.2.1.52) are typical of their dual activity encompassing both N-acetylglucosamine and N-acetylgalactosamine substrates. Here we present the isolation and characterization of a selective -N-acetylhexosaminidase from the fungal strain of Aspergillus versicolor. The enzyme was recombinantly expressed in Pichia pastoris KM71H in a high yield and purified in a single step using anion-exchange chromatography. Homologous molecular modeling of this enzyme identified crucial differences in the enzyme active site that may be responsible for its high selectivity for N-acetylglucosamine substrates compared to fungal -N-acetylhexosaminidases from other sources. The enzyme was used in a sequential reaction together with a mutant -N-acetylhexosaminidase from Talaromyces flavus with an enhanced synthetic capability, affording a bioactive disaccharide bearing an azido functional group. The azido function enabled an elegant multivalent presentation of this disaccharide on an aromatic carrier. The resulting model glycoconjugate is applicable as a selective ligand of galectin-3a biomedically attractive human lectin. These results highlight the importance of a general availability of robust and well-defined carbohydrate-active enzymes with tailored catalytic properties for biotechnological and biomedical applications. Pracoviště Mikrobiologický ústav Kontakt Eliška Spurná, eliska.spurna@biomed.cas.cz, Tel.: 241 062 231 Rok sběru 2020 Elektronická adresa https://link.springer.com/article/10.1007%2Fs00253-018-9534-z
Počet záznamů: 1