Počet záznamů: 1  

Dipolar Relaxation Dynamics at the Active Site of an ATPase Regulated by Membrane Lateral Pressure

  1. 1.
    SYSNO ASEP0471291
    Druh ASEPJ - Článek v odborném periodiku
    Zařazení RIVJ - Článek v odborném periodiku
    Poddruh JČlánek ve WOS
    NázevDipolar Relaxation Dynamics at the Active Site of an ATPase Regulated by Membrane Lateral Pressure
    Tvůrce(i) Fischermeier, E. (DE)
    Pospíšil, Petr (UFCH-W)
    Sayed, A. (DE)
    Hof, Martin (UFCH-W) RID, ORCID
    Solioz, M. (CH)
    Fahmy, K. (DE)
    Celkový počet autorů6
    Zdroj.dok.Angewandte Chemie - International Edition. - : Wiley - ISSN 1433-7851
    Roč. 56, č. 5 (2017), s. 1269-1272
    Poč.str.4 s.
    Jazyk dok.eng - angličtina
    Země vyd.DE - Německo
    Klíč. slovafluorescence ; ion pump ; membrane proteins ; nanodiscs ; time-resolved emission
    Vědní obor RIVCF - Fyzikální chemie a teoretická chemie
    Obor OECDPhysical chemistry
    CEPGBP208/12/G016 GA ČR - Grantová agentura ČR
    Institucionální podporaUFCH-W - RVO:61388955
    UT WOS000394997700014
    EID SCOPUS85007324122
    DOI10.1002/anie.201611582
    AnotaceThe active transport of ions across biological membranes requires their hydration shell to interact with the interior of membrane proteins. However, the influence of the external lipid phase on internal dielectric dynamics is hard to access by experiment. Using the octahelical transmembrane architecture of the copper-transporting P1B-type ATPase from Legionella pneumophila as a model structure, we have established the site-specific labeling of internal cysteines with a polarity-sensitive fluorophore. This enabled dipolar relaxation studies in a solubilized form of the protein and in its lipid-embedded state in nanodiscs. Time-dependent fluorescence shifts revealed the site-specific hydration and dipole mobility around the conserved ion-binding motif. The spatial distribution of both features is shaped significantly and independently of each other by membrane lateral pressure.
    PracovištěÚstav fyzikální chemie J.Heyrovského
    KontaktMichaela Knapová, michaela.knapova@jh-inst.cas.cz, Tel.: 266 053 196
    Rok sběru2018
Počet záznamů: 1  

  Tyto stránky využívají soubory cookies, které usnadňují jejich prohlížení. Další informace o tom jak používáme cookies.